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sábado, 5 de diciembre de 2009

LAS ENSIMAS 1ra parte

LAS ENSIMAS EN EL DISNOSTICO CLINICO.
EL principio de la enzimología encuentran aplicación práctica en el laboratorio clínico en la medición de los niveles enzimáticos de las concentraciones de sustrato en plasma y tejidos de los individuos enfermos.

El fundamento racional de la medición de actividades enzimáticas en plasma se basa en la premisa de que los cambios en los niveles de enzimas plasmáticas reflejan cambios que han tenido lugar en un tejido u órgano específico.

Las enzimas plasmáticas son de dos tipos: un tipo está presente en su más alta concentración, es específico del plasma, y tiene un papel funcional en éste, son, por tanto enzimas plasmáticas funcionales; el otro tipo se encuentra presente normalmente a niveles muy bajos y no llevan a cabo función alguna conocida en la sangre, son las enzimas plasmáticas no funcionales.

En el primer grupo se incluyen las enzimas asociadas con la coagulación de la sangre (por ej. trombina), disolución del coágulo de fibrina (plasmina) y modificación de quilomicrones (lipoproteína lipasa).

Generalmente son sintetizadas en el hígado, pero también se encuentran en la sangre en concentraciones equivalentes mayores que en los tejidos.

Las enzimas específicas no plasmáticas son más importantes en las enfermedades de tejidos y órganos. Normalmente, los niveles plasmáticos son muy bajos o nulos. Una agresión en forma de cualquier proceso patológico puede provocar cambios en la permeabilidad de la membrana celular o incrementar la muerte celular, dando lugar a la liberación de enzimas intracelulares en el plasma.

En el diagnóstico de la implicancia de un órgano específico en un proceso patológico será ideal poder identificar enzimas específicas para cada órgano. Esto es improbable, ya que el metabolismo de muchos órganos es muy parecido.

La alcohol deshidrogenasa del hígado y la fosfatasa ácida de la próstata son útiles para la identificación específica de enfermedades en estos órganos. Al margen de estos dos ejemplos, hay muy pocas enzimas que sean específicos de órganos. Sin embargo la proporción de diferentes enzimas varía de tejido a tejido.

Los valores bajos de enzimas no funcionales que se encuentran por lo general en el plasma, aparentemente tienen su origen en la destrucción rutinaria normal de los eritrocitos, leucocitos y otras células. Con la muerte acelerada de éstas células, las enzimas solubles entran en la circulación.

Aunque los valores elevados de enzimas plasmáticas se interpretan generalmente como prueba de necrosis celular, el ejercicio intenso también da por resultado la liberación de cantidades importantes de enzimas musculares.


CREATÍN FOSFO QUINASA ó CPK: Aparece en forma de dímero con dos tipos de subunidades, la M (tipo músculo) y la B (tipo cerebro). En el cerebro, ambas subunidades son, desde el punto de vista electroforético del mismo tipo y se designan B. En el músculo esquelético, las subunidades son ambas del tipo M.


Las isoenzimas que contienen las subunidades del tipo B y del tipo M (MB) sólo se encuentran en el corazón (miocardio). Otros tejidos contienen cantidades variables de las isoenzimas MM y BB.

Las isoenzimas se numeran empezando por la especie que se desplaza más rápidamente hacia el ánodo en la electroforesis, y son CPK1 (BB) o “rápida”, CPK2 (MB) o “intermedia” y CPK3 (MM) “lenta”.

La CPK2 no debe superar el 6% de la CPK total. Su actividad aumenta en miopatías congénitas, infarto de miocardio, enfermedad cerebrovascular, hipotiroidismo, grandes quemados, etc. y disminuye en la artritis reumatoide y otros procesos reumáticos inflamatorios.


LACTATO DESHIDROGENASA ó LDH:
Es una enzima tetramérica que contiene solo dos subunidades distintas: las designadas H del corazón (miocardio) y las M del músculo. Estas dos subunidades se combinan de cinco formas diferentes: Después de la lesión del tejido cardíaco, la rotura celular libera CPK2 a la sangre dentro de las primeras 6-18 horas después de un infarto, pero la liberación de LDH se retrasa respecto a la aparición de CPK2 en 1-2 días. Normalmente, la actividad de la isoenzima LDH2 es mayor que la de la LDH1.

El cambio de las isoenzimas de la LDH junto a una CPK2 incrementada es diagnóstico de un infarto de miocardio virtualmente en el 100% de los casos. Un aumento en la actividad de la LDH5 es un indicador de congestión hepática. De este modo, se pueden seguir complicaciones secundarias de la lesión cardiaca.+


TRANSAMINASAS ó AMINOTRANSFERASAS GOT ó AST y GPT ó ALT: Actualmente se determina por separado la glutámico oxalacético transaminasa o GOT , llamada también aspartatoaminotransferasa o AST, y la glutámico pirúvico transaminasa o GPT o alanín aminotransferasa o ALT. En el suero normal abunda más la primera que la segunda. En el hepatocito, la GPT es una enzima citoplasmática, mientras que la GOT es bilocular, se encuentra tanto el citoplasma como en las mitocondrias.

El suero contiene normalmente de 8 a 20 U/lt., de estas transaminasas. Por encima de 20 U/lt debe considerarse patológica e indica la existencia de un proceso de necrosis hística generalmente miocárdica o hepática, con paso a la sangre circulante de transaminasa.

Hoy se sabe que no es necesaria la necrosis para la liberación de estas enzimas y que basta un trastorno reversible de la permeabilidad celular, por los menos en los aumentos de GPT, más “superficial” en el hepatocito.

Aumentos patológicos de las transaminasas séricas ocurren en infarto de miocardio (a partir de las primeras 6 horas y por un lapso de 4 a 6 días, alcanzándose los valores máximos a las 36 horas), hepatitis aguda, (la GPT suele elevarse muy por encima de la GOT) esto estaría en relación con una lesión superficial o difusa de los hepatocitos.

Las transaminasas se elevan no solo en las hepatitis víricas (A, B, C o D) sino también en las tóxicas o medicamentosas, y en las isquemias y/o estasis hepática.

En la hepatitis alcohólica aguda hay una mayor elevación de la GOT con respecto a la GPT. La cirrosis hepática da también ligeros aumentos. También aumenta en las pancreatitis agudas, embolia o trombosis con infarto y necrosis hística de cualquier localización, excepto, por lo general, en el cerebro, afecciones musculares (polimiositis, dermatomiositis), traumatismos musculares extensos, mioglobinurias y ejercicio muscular violento o sostenido.

Estas características tan especiales pueden ser explicadas, según nuestro criterio, mediante, Una nueva teoría acerca de las ‘diluciones homeopáticas’, definimos a la Información como la disposición a actuar, y de una determinada manera, que presenta un ente cualquiera –en este caso, un ente biológico-, en presencia del receptor adecuado.

La Información latente en la compleja microestructura proteica de la enzima, representa una disposición a actuar que solamente se puede hacer activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato correspondiente.

En un estado neguentrópico encontramos que hay una reacción química lejos de su equilibrio. Así, entonces, cuando alguna enzima está frente a su sustrato específico, actúa constituyendo con él un complejo reversible, en el complejo enzima-sustrato.

La formación compleja representa el punto culminante de la acción catalizadora de una enzima (estado de transición). Pues es a nivel de este complejo que se produce la "activación" del sustrato, facilitándose así el proceso químico catalizado.

Si comparamos una misma reacción química con y sin enzimas, apreciamos cómo en el primer caso la magnitud de la energía de activación –es decir, la cantidad de energía necesaria para que la reacción se desencadene-, es mucho menor . De ahí que se diga que la enzima reduce la energía de activación requerida para acelerar cierta específica reacción química.


Después de la lesión del tejido cardíaco, la rotura celular libera CPK2 a la sangre dentro de las primeras 6-18 horas después de un infarto, pero la liberación de LDH se retrasa respecto a la aparición de CPK2 en 1-2 días. Normalmente, la actividad de la isoenzima LDH2 es mayor que la de la LDH1.

El cambio de las isoenzimas de la LDH junto a una CPK2 incrementada es diagnóstico de un infarto de miocardio virtualmente en el 100% de los casos. Un aumento en la actividad de la LDH5 es un indicador de congestión hepática. De este modo, se pueden seguir complicaciones secundarias de la lesión cardiaca.+


TRANSAMINASAS ó AMINOTRANSFERASAS GOT ó AST y GPT ó ALT: Actualmente se determina por separado la glutámico oxalacético transaminasa o GOT , llamada también aspartatoaminotransferasa o AST, y la glutámico pirúvico transaminasa o GPT o alanín aminotransferasa o ALT. En el suero normal abunda más la primera que la segunda. En el hepatocito, la GPT es una enzima citoplasmática, mientras que la GOT es bilocular, se encuentra tanto el citoplasma como en las mitocondrias.

El suero contiene normalmente de 8 a 20 U/lt., de estas transaminasas. Por encima de 20 U/lt debe considerarse patológica e indica la existencia de un proceso de necrosis hística generalmente miocárdica o hepática, con paso a la sangre circulante de transaminasa.

Hoy se sabe que no es necesaria la necrosis para la liberación de estas enzimas y que basta un trastorno reversible de la permeabilidad celular, por los menos en los aumentos de GPT, más “superficial” en el hepatocito.

Aumentos patológicos de las transaminasas séricas ocurren en infarto de miocardio (a partir de las primeras 6 horas y por un lapso de 4 a 6 días, alcanzándose los valores máximos a las 36 horas), hepatitis aguda, (la GPT suele elevarse muy por encima de la GOT) esto estaría en relación con una lesión superficial o difusa de los hepatocitos.

Las transaminasas se elevan no solo en las hepatitis víricas (A, B, C o D) sino también en las tóxicas o medicamentosas, y en las isquemias y/o estasis hepática.

En la hepatitis alcohólica aguda hay una mayor elevación de la GOT con respecto a la GPT. La cirrosis hepática da también ligeros aumentos. También aumenta en las pancreatitis agudas, embolia o trombosis con infarto y necrosis hística de cualquier localización, excepto, por lo general, en el cerebro, afecciones musculares (polimiositis, dermatomiositis), traumatismos musculares extensos, mioglobinurias y ejercicio muscular violento o sostenido.



Estas características tan especiales pueden ser explicadas, según nuestro criterio, mediante, Una nueva teoría acerca de las ‘diluciones homeopáticas’, definimos a la Información como la disposición a actuar, y de una determinada manera, que presenta un ente cualquiera –en este caso, un ente biológico-, en presencia del receptor adecuado.

La Información latente en la compleja microestructura proteica de la enzima, representa una disposición a actuar que solamente se puede hacer activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato correspondiente.

En un estado neguentrópico encontramos que hay una reacción química lejos de su equilibrio. Así, entonces, cuando alguna enzima está frente a su sustrato específico, actúa constituyendo con él un complejo reversible, en el complejo enzima-sustrato.

La formación compleja representa el punto culminante de la acción catalizadora de una enzima (estado de transición). Pues es a nivel de este complejo que se produce la "activación" del sustrato, facilitándose así el proceso químico catalizado.
Si comparamos una misma reacción química con y sin enzimas, apreciamos cómo en el primer caso la magnitud de la energía de activación –es decir, la cantidad de energía necesaria para que la reacción se desencadene-, es mucho menor . De ahí que se diga que la enzima reduce la energía de activación requerida para acelerar cierta específica reacción química.
ESTUDIANTE KARILIN MARTINEZ

LAS ENZIMAS 2a parte

ENSINAS SELICAS

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas. Las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos. Hay dos tipos de enzimas séricas las funcionales y las no funcionales.
Enzima séricas o plasmáticas funcionales:

Ejercen su actividad en la circulación sanguínea, como los componentes de la coagulación. Son los que están presentes en su mas alta concentración (específicamente el plasma) Estas enzimas son asociadas con la coagulación de la sangre (por ej. trombina), disolución del coágulo de fibrina (plasmina) y modificación de quilomicrones (lipoproteína lipasa).

Generalmente son sintetizadas en el hígado, pero también se encuentran en la sangre en concentraciones equivalentes mayores que en los tejidos. Generalmente son sintetizadas en el hígado.

Enzimas séricas o plasmática no funcionales:
Se encuentran presentes normalmente a niveles muy bajos de concentración y no llevan a cabo función alguna conocida en la sangre. Actúan en el interior de la célula o tejidos, (citoplasmas y mitocondrias).

Estas se encuentran en individuos normales debido a la desnutrición diaria de los leucocitos, eritrocitos y otras células. Con la muerte acelerada de estas células, las enzimas solubles entran en la circulación.

Aunque los valores elevados de enzimas plasmáticas se interpretan generalmente como prueba de necrosis celular, el ejercicio intenso también da por resultado la liberación de cantidades importantes de enzimas musculares.

Algunos enzimas cuando están elevadas indican solo daños celular y no tipos de procesos patológicos. Por tal razón las pruebas enzimáticas deben ser dirigidas a un cuadro clínico al laboratorio.
Algunas enzimas se localizan en tejido dañados la cual se pueden encontrar o determinar por izoensimas de la hdl del hígado, la tgo y tgp que se elevan en afección hepáticas.

Enzimas que se Utilizan en un Diagnostico Clínico
La amilasa: Son enzimas que catalizan la hidrólisis de los polisacáridos y su medición en suero y orina es muy importante en la evaluación de la pancreatitis aguda. la amilasa encontrada en la sangre, es principalmente elaborada por las glándulas salivales y el páncreas.


Lactato deshidrogenado (LDH): Elevada en patologías musculares, cardíacas, renales, hepáticas y en anemias hemolíticas.


Transaminasas o aminotransferasas.- Se reconocen dos clases de enzimas: la aspartato aminotranferasa denominada también transaminasa glutámico oxalacética (TGO) se encuentra en el hígado, corazón y musculo. La alanino aminotransferasa o transaminasa glutámico pirúvica se encuentra principalmente en el hígado.


Son enzimas que resultan buenos indicadores de diagnóstico de enfermedades hepatocelulares. Elevada en enfermedades hepáticas, como la hepatitis viral, o la cirrosis.


Alfa glutamil - transferasa (alfa - GT).- elevada en enfermedades hetatobiliares y en el alcoholismo. Es la utilizada para evaluar el funcionamiento hepático sobre todo en los pacientes alcohólicos.


SOsfatasa alcalina: elevada en las hepatopatías.

Fosfatasa ácida: se eleva en el cáncer de próstata.

Acetilcolinesterasa: disminuida tras la intoxicación o envenenamiento con insecticidas o elementos organofosforados.


Enzimas Funcionales Intracelulares

TGO: corazón, eritrocitos, hígado, riñón.
TGP: musculo esquelético, hígado, riñón.
Fosfatasa alcalina: hepática placentaria.
Amilasa y Lipasa: páncreas (secreciones pancreáticas).

Enzimas no Funcionales


Enzimas Valor normal (vn) Determina
LDH 55-140 Infarto al miocardio
Fosfatas acida 0.1-0.63 Próstata
Alt o Sgpt 3-26 Hepatitis viral
Amilasa 80-180 Pancreatitis aguda
Aldolasa 0-130 Hemolisis
Ast o sgot 6-25 Infarto al miocardio

Características de las Enzimas
Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:
Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas.
Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
Actúan en pequeñas cantidades.

Forman un complejo reversible con el sustrato.
No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
Muestran especificidad por el sustrato.
Su producción está directamente controlada por genes.


Estas características tan especiales pueden ser explicadas, según nuestro criterio, mediante, Una nueva teoría acerca de las ‘diluciones homeopáticas’, definimos a la Información como la disposición a actuar, y de una determinada manera, que presenta un ente cualquiera –en este caso, un ente biológico-, en presencia del receptor adecuado.

La Información latente en el complejo micro estructura proteica de la enzima, representa una disposición a actuar que solamente se puede hacer activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato correspondiente.


En un estado neguentrópico encontramos que hay una reacción química lejos de su equilibrio. Así, entonces, cuando alguna enzima está frente a su sustrato específico, actúa constituyendo con él un complejo reversible, en el complejo enzima-sustrato.

La formación compleja representa el punto culminante de la acción catalizadora de una enzima (estado de transición). Pues es a nivel de este complejo que se produce la "activación" del sustrato, facilitándose así el proceso químico catalizado.

Si comparamos una misma reacción química con y sin enzimas, apreciamos cómo en el primer caso la magnitud de la energía de activación –es decir, la cantidad de energía necesaria para que la reacción se desencadene-, es mucho menor. De ahí que se diga que la enzima reduce la energía de activación requerida para acelerar cierta específica reacción química.
ESTUDIANTE KARILIN MAARTINEZ